Apoptose

Zwei Proteine regulieren den Zelltod dpa/ APOTHEKE ADHOC, 12.10.2009 14:39 Uhr

Dresden -

Dresdner Wissenschaftler haben einen wichtigen Regulationsmechanismus für den programmierten Zelltod gefunden. Demnach werden Proteine, die die Apoptose auslösen, in den Membranen von Mitochondrien gehemmt. Diese Entdeckung sei wichtig für die Entwicklung von Medikamenten bei Krebstherapien, teilte die Technische Universität (TU) Dresden mit. Die Untersuchungsergebnisse werden in der Zeitschrift „Nature Structural and Molecular Biology“ erscheinen.

Mit Hilfe von Fluoreszenztechniken konnten die Forscher des Biotechnologischen Zentrums der TU die Wechselwirkung zwischen dem Protein Bcl-xL, das Zelltod verhindert, mit dem Protein tBid, das Zelltod einleiten kann, bestimmen. Dabei fanden sie heraus, dass sich die Proteine vorwiegend in der mitochondrialen Membran verbinden und von dort aus steuern, ob Apoptose stattfindet oder nicht.

Die Bindungen wurden sowohl in einem Membranmodell als auch in wäßriger Lösung unter Zugabe eines Hemmers des Proteins Bcl-xL untersucht. Durch die gezielte Blockade des Apoptose-verhindernden Proteins könnte der Zelltod beispielsweise in Tumorzellen ausgelöst und somit unkontrolliertes Gewebewachstum verhindert werden.

Während der experimentelle Blocker - ein in der Forschung für die Entwicklung von Krebsmedikamenten verwendetes Peptid - in wäßriger Lösung die Bindung zwischen Bcl-xL und tBid leicht aufheben konnte, fiel der Effekt in der Membran viel geringer aus. Das sei ein Indiz dafür, dass Bcl-xL/ tBid-Verbindungen in Lösung anders gestaltet sind als in Mitochondrialmembran, und Blocker dort auch anders wirken, so die Wissenschaftler.

Auf dieser Grundlage könnten allerdings neue Medikamente entwickelt werden, die Bcl-xL in der Membran binden. In weiteren Studien wollen die Forscher verschiedene Hemmer und deren Effektivität in wäßrigen Lösungen und Membranen untersuchen.

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