Molekularbiologie

Gifttransporter: 3D-Struktur entschlüsselt Deniz Cicek-Görkem, 15.06.2017 13:25 Uhr

Berlin - Körpereigene Transportproteine schleusen xenobiotische Substanzen aus dem Organismus und dienen damit als Schutzmechanismus. Bei einer Arzneimitteltherapie hingegen ist dieser Effekt unerwünscht, denn so stehen bestimmte Wirkstoffmoleküle nicht zur Wirkung bereit. Wissenschaftler der Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich (ETH) und der Universität Basel haben nun die dreidimensionale Struktur des Transportproteins ABCG2 aufgeklärt. Künftig könnten dadurch neue Arzneimittel entwickelt werden, die nicht mehr von von der Zelle als Giftstoffe angesehen werden. Die Forschungsergebnisse wurden im Fachjournal „Nature“ veröffentlicht.

In der Zellmembran sitzen Transportpumpen, die für die Zelle bedenkliche Stoffe erkennen und diese nach außen transportieren. Dieser Mechanismus verhindert beispielsweise, dass schädliche Substanzen ins Blutsystem gelangen oder die Blut-Hirn-Schranke überwinden. Aber auch in den Milchdrüsen und in der Plazenta spielen sie eine bedeutende Rolle, da sie den Übergang von giftigen Stoffen in die Muttermilch oder in den Blutkreislauf des Fötus vermeiden.

Die molekulare Verknüpfung dieses Proteins konnte nun durch die Gruppe um Professor Dr. Kaspar Locher, Experte für Molekulare Membranbiologie an der ETH Zürich, in Zusammenarbeit mit Professor Dr. Henning Stahlberg vom Biozentrum der Universität Basel bestimmt werden. Es ist die erste solche Struktur für einen humanen multispezifischen Arzneistofftransporter („multi-drug transporter“), die nun bekannt ist.

„Das Protein ABCG2 erkennt und transportiert mindestens 200 bekannte Stoffe“, erklärt Locher, der auch Leiter der Studie ist. Sowohl endogene Substanzen wie Harnsäure und Bilirubin etc. als auch exogene Stoffe wie Alkaloide aus der Nahrung werden vom Transporter identifiziert und ausgeschleust. Allerdings kann diese grundlegende Funktion auch zum Nachteil werden, denn bestimmte Arzneistoffe können dann nicht im Zellinneren wirken. „Bei der Entwicklung von Medikamenten muss daher immer untersucht werden, ob sie von Transportproteinen wie ABCG2 erkannt werden“, sagt Locher.
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